Peptidbindning
Kort svar: en peptidbindning är den kovalenta bindningen mellan karboxylgruppen i en aminosyra och aminogruppen i nästa. Den skrivs –CO–NH–, bildas genom kondensation där en vattenmolekyl avgår, och är samma sak som en amidbindning mellan aminosyror.
Så bildas bindningen — steg för steg
- Aminosyra 1 har en karboxylgrupp (–COOH), aminosyra 2 har en aminogrupp (–NH2).
- En –OH lämnar karboxylgruppen och en –H lämnar aminogruppen. Tillsammans bildar de H2O.
- Kolatomen och kväveatomen binds direkt till varandra: C–N. Reaktionen kallas kondensation.
Strukturformel — dipeptid (glycin + alanin)
H2N–CH2–COOH + H2N–CH(CH3)–COOH
│
▼ − H2O (kondensation)
H2N–CH2–CO–NH–CH(CH3)–COOH
└── peptidbindning ──┘
N-terminal (fri –NH2) C-terminal (fri –COOH)Egenskaper hos peptidbindningen
- Plan geometri. Elektronerna i C=O och C–N är delokaliserade, vilket ger bindningen delvis dubbelbindningskaraktär och låser rotationen. De sex atomerna kring bindningen ligger i samma plan.
- Oftast trans. Sidokedjorna hamnar på var sin sida om bindningen, vilket ger minst sterisk trängsel.
- Vätebindningar. C=O och N–H deltar i vätebindningar — grunden för alfahelix och betaflak.
- Stabil men klyvbar. Bindningen är kemiskt stabil, men hydrolyseras av enzymer som pepsin och trypsin.
Från dipeptid till polypeptidkedja
Två aminosyror ger en dipeptid, tre en tripeptid och många sammanlänkade aminosyror bildar en polypeptidkedja. Kedjan har alltid en riktning: den skrivs och läses från N-terminal till C-terminal. Ordningen på aminosyrorna — primärstrukturen — avgör hur kedjan viker sig och vilken receptor molekylen passar.
Vid cirka 50 aminosyror byter man ord: kortare kedjor kallas peptider, längre kallas proteiner. Mer om skillnaden i guiden Vad är peptider?
Hydrolys — när bindningen bryts
Hydrolys är motsatsen till kondensation: vattenmolekylen adderas tillbaka och kedjan klyvs i två delar. Det är precis det som händer i magsäcken och tunntarmen, och skälet till att peptider i forskningssammanhang nästan alltid tillförs som injektion i stället för oralt.
Varför det spelar roll i praktiken
Syntetiska peptider byggs upp aminosyra för aminosyra, och varje peptidbindning måste bildas korrekt. Felkopplingar och avbrutna kedjor ger orenheter — det är dem HPLC-analysen mäter och masspektrometrin kontrollerar mot förväntad molekylvikt. Därför är ett batchspecifikt analyscertifikat den enda riktiga kvalitetssäkring som finns. Våra batcher kan kontrolleras på verifieringssidan.
Vanliga frågor
Vad är en peptidbindning?
En peptidbindning är den kovalenta bindning som bildas mellan karboxylgruppen (–COOH) i en aminosyra och aminogruppen (–NH2) i nästa. Bindningen skrivs –CO–NH– och kallas även amidbindning.
Hur bildas en peptidbindning?
Genom kondensation: en –OH från karboxylgruppen och en –H från aminogruppen avgår tillsammans som en vattenmolekyl, och kvar blir bindningen mellan kolatomen och kväveatomen.
Vad är strukturformeln för en dipeptid?
En dipeptid av glycin och alanin skrivs H2N–CH2–CO–NH–CH(CH3)–COOH. Mitten, –CO–NH–, är peptidbindningen; ena änden har en fri aminogrupp (N-terminal) och den andra en fri karboxylgrupp (C-terminal).
Vad är skillnaden mellan en peptid och en polypeptidkedja?
En polypeptidkedja är en lång peptid — många aminosyror sammanlänkade med peptidbindningar. Kedjor upp till cirka 50 aminosyror kallas peptider, längre kedjor som viker sig till en funktionell struktur kallas proteiner.
Varför är peptidbindningen plan?
Elektronerna mellan kol, syre och kväve är delokaliserade, vilket ger bindningen delvis dubbelbindningskaraktär. Rotationen kring C–N blir därför låst och de sex atomerna runt bindningen ligger i samma plan.
Hur bryts en peptidbindning?
Genom hydrolys — en vattenmolekyl adderas tillbaka och kedjan klyvs. I kroppen sköts det av enzymer som pepsin och trypsin, vilket är anledningen till att peptider sällan ges via munnen.
Informationen är avsedd för forskning och laboratoriebruk. Produkterna är inte läkemedel och inte avsedda för humant eller veterinärt bruk.